단백질의 구조(1차~4차)와 기능

네 가지 고분자 중에서 단백질이 아마 하는 일이 제일 다양할 겁니다. 효소, 구조, 운반, 방어 — 세포 안에서 거의 모든 일에 단백질이 관여하거든요. 그런데 그 다양한 기능이 어디서 나오냐면, 결국 입체 구조에서 나옵니다. 단백질은 "구조가 곧 기능"이라는 말이 어울리는 대표적인 분자예요.

단백질의 벽돌, 아미노산

아미노산은 중심 탄소에 아미노기(-NH₂), 카복실기(-COOH), 수소 원자, 그리고 종류마다 다른 곁사슬(R기)이 붙은 구조입니다. 20가지 아미노산의 개성은 전부 이 R기의 화학적 성질(극성인지, 전하를 띠는지)에서 갈립니다. 아미노산 두 개가 탈수축합반응으로 만나면 펩타이드결합이 생기고, 이게 계속 이어지면 폴리펩타이드가 만들어집니다.

출처: Wikimedia Commons, 저작자: Benjah-bmm27, Public domain — 원본 보기

1차부터 4차까지, 구조가 쌓이는 방식

단백질 구조는 보통 네 단계로 나눠서 설명합니다. 1차 구조는 아미노산이 연결된 순서(서열) 그 자체고, 2차 구조는 폴리펩타이드 뼈대가 수소결합으로 만드는 반복 패턴(알파나선, 베타병풍)입니다. 3차 구조는 R기들끼리의 상호작용으로 폴리펩타이드 하나가 접혀서 만드는 전체적인 3차원 모양이고, 4차 구조는 이런 폴리펩타이드 사슬이 여러 개 모여 만드는 복합체입니다.

쌤 한마디: 4차 구조가 제일 복잡해 보이니까 모든 단백질에 다 있을 것 같지만, 그렇지 않습니다. 폴리펩타이드 사슬 하나로 완성되는 단백질은 3차 구조까지만 갖고, 헤모글로빈처럼 사슬 여러 개(헤모글로빈은 4개)가 모여야 하는 경우에만 4차 구조까지 이야기합니다.

여기서 재밌는 지점이 하나 있습니다. 1차 구조, 그러니까 아미노산 서열 하나만 정해지면 나머지 2차·3차 구조는 그 서열이 만드는 화학적 상호작용에 의해 사실상 저절로 결정됩니다. 서열이 곧 최종 입체 모양을 결정짓는다는 뜻이에요. 그래서 같은 아미노산으로 이루어졌더라도 배열 순서가 다르면 완전히 다른 3차원 모양과 기능을 갖게 됩니다.

1차(서열) → 2차(α나선·β병풍) → 3차(R기 상호작용으로 접힘) → 4차(여러 사슬의 결합) — 송쌤생명과학 자체 제작

모양이 무너지면 기능도 무너집니다

효소가 기질과 정확히 들어맞는 것도, 항체가 특정 병원체를 알아보는 것도 전부 정밀한 3차원 모양 덕분입니다. 그런데 고온이나 강한 산·염기에 노출되면 아미노산 서열(1차 구조)은 그대로인 채로 2·3차 구조를 지탱하던 결합들만 깨지면서 단백질이 풀어지는데, 이걸 변성이라고 합니다. 달걀을 삶으면 흰자가 굳는 것도 대표적인 변성 현상이에요. 변성이 일어나도 1차 구조(펩타이드결합)는 그대로라는 점, 그런데도 모양이 무너졌으니 기능은 잃어버린다는 점 — 이 둘을 같이 기억해두면 관련 문제에서 헷갈릴 일이 없습니다.